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News Release
La diffusion des neutrons permet d’expliquer comment la myoglobine reste fonctionnelle sans eau
13 August 2012
Institut Laue-Langevin (ILL)
L’eau, environnement naturel des protéines solubles, fait partie intégrante de leur structure et leur permet de remplir leur fonction propre. Il était admis depuis longtemps que les protéines avaient besoin d’eau ou d’un autre solvant pour fonctionner. En 2010, l’équipe de recherche de Bristol a néanmoins montré qu’en greffant des chaînes de polymères à la surface d’une protéine, il était possible d’obtenir de la myoglobine lubrifiée sans eau ni solvant, restant capable de remplir son rôle biologique. Ce phénomène vient maintenant d’être expliqué par la dynamique des protéines.
La myoglobine est une protéine présente chez la plupart des mammifères. C’est elle qui est responsable de la couleur rouge de la viande crue. Sa surface, comme celle de toutes les protéines solubles, est couverte de molécules d’eau. L’étude avait pour objectif d’établir si la structure de la protéine lui permettait encore de se déplacer et de fixer l’oxygène si la totalité de l’eau était enlevée et remplacée par des molécules de synthèse.
L’équipe de recherche a étudié trois échantillons : un échantillon humide (protéine dans l'eau), un échantillon sec (protéine déshydratée) et un échantillon sec hybride protéine-polymère dans lequel les molécules d’eau avaient été remplacées par des molécules surfactantes composées de polymères de synthèse à base de polyéthylène glycol. Grâce à la technique dite de diffusion incohérente des neutrons, mise en œuvre à l’Institut Laue Langevin (ILL) de Grenoble et au FRMII du Centre de science des neutrons Jülich à Garching, en Allemagne, l’équipe a pu étudier séparément les déplacements dans la protéine et dans la couche de polymères. Cette observation séparée a été rendue possible par un marquage spécifique effectué au laboratoire de deutération de l’ILL qui permet de masquer la dynamique du polymère, ou de la protéine, en remplaçant l’hydrogène par du deutérium (isotope de l’hydrogène, plus lourd que celui-ci). Les chercheurs ont ainsi constaté que les molécules de myoglobine entourées de polymères se déplaçaient tout aussi bien que dans l’échantillon humide alors que leur mobilité était très réduite dans l’échantillon sec.
Savoir que les protéines peuvent rester fonctionnelles en l’absence d’eau ouvre des champs nouveaux d'application pratique dans des situations où l’eau n’est pas disponible. La myoglobine, qui retient les molécules de monoxyde de carbone, pourrait par exemple être utilisée dans des détecteurs de gaz biochimiques. De même, on pourrait concevoir de nouveaux pansements dans lesquels la protéine liquide serait appliquée sur la plaie, par voie interne ou externe, afin d’accélérer la guérison en apportant aux tissus lésés de l’oxygène ou d’autres substances chimiques essentielles.
Adam Perriman (Université de Bristol) :
« Ces découvertes approfondissent notre compréhension fondamentale des protéines et de leur comportement, ce qui ouvre de nombreuses possibilités d’application dans les secteurs de l’industrie et de la médecine. Que nos protéines soient capables de remplir sans problème leur fonction en l’absence d’eau, une substance généralement considérée comme indispensable à la vie, souligne l’incroyable robustesse de ces nanomachines. »
Martin Weik (Institut de biologie structurale) :
« Les techniques de diffusion des neutrons constituent un excellent outil pour l’étude de la dynamique des protéines et de leur environnement. À l’ILL et au FRMII nous avons pu utiliser des installations d’envergure mondiale pour étudier le déplacement des protéines, complétant ainsi les images individuelles de leur structure fournies par la cristallographie. »
Très récemment, Martin Weik et ses collègues de l’IBS, de l’ILL, de l’Université de Californie, de l’Australian Institute of Science and Technology Organisation et du FRMII (Centre de science des neutrons Jülich) ont appliqué ces mêmes techniques à une protéine intrinsèquement désordonnée (PID) appelée « tau » pour chercher à comprendre en quoi sa flexibilité et ses interactions avec l’eau diffèrent de celles de protéines comme la myoglobine.
Les chercheurs ont constaté que la protéine tau est nettement plus dépendante des mouvements de l’eau que les protéines repliées. Les IDP présentent un grand intérêt en médecine car elles peuvent s’agréger et se grouper, créant les fibrilles amyloïdes responsables de maladies neuro-dégénératives (maladie de Parkinson et d’Alzheimer par exemple). Tandis que la structure ordonnée des protéines repliées permet le développement de médicaments qui s’adaptent à la protéine aussi facilement qu’une clé dans une serrure, l’instabilité d’une protéine intrinsèquement désordonnée de type tau complique considérablement le problème. Une compréhension plus poussée de la dynamique de ces protéines est nécessaire et la découverte d’un lien étroit avec les mouvements de l’eau constitue une avancée considérable.
http://www.ill.eu/fr/news-events/presse/communiques-de-presse/comment-la-myoglobine-reste-fonctionnelle-sans-eau2082012/