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News Release
Comment l’évolution de l’hémoglobine a (aussi) permis à l’ornithorynque de respirered the duck-billed platypus respire
25 June 2012
Institut Laue-Langevin (ILL)
Grâce aux neutrons les scientifiques viennent de comprendre un aspect de l’évolution de l’hémoglobine, en étudiant un ensemble original d’échantillons.
A l’ILL et au FRM-II de Munich ils ont utilisé les faisceaux de neutrons pour observer les protéines qui transportent l’oxygène dans le sang de l’humain, de l’ornithorynque, du poulet et du crocodile. Leur objectif était de comprendre comment cette protéine s’est adaptée aux différentes températures corporelles des différentes espèces. L’équipe est constituée de chercheurs de l’ILL, de l’Université de Sciences Appliquées d’Aix la Chapelle, du centre de recherche australien ANSTO , du CNRS et du centre de recherche de Jülich. Ces travaux pourraient ouvrir la voie à des développements intéressants en bio-ingénierie et en recherche biomédicale.
L’hémoglobine est une protéine riche en fer, présente chez tous les vertébrés, qui transporte l’oxygène depuis les poumons jusqu’au reste du corps. Les recherches dans le laboratoire de Gerhard Artmann de l’Université d’Aix la Chapelle avait montré qu’à la température corporelle de 37ºC l’hémoglobine humaine se déplie partiellement. Elle devient ainsi assez souple pour que les molécules d’oxygène pénètrent plus facilement vers ses quatre atomes de fer sans modifier complètement sa structure - donc sans qu’elle se disloque.
Les scientifiques se sont demandé si cette modification structurelle se produit dans l’hémoglobine de tous les vertébrés, et comment elle varie selon les températures corporelles des différentes espèces. Ils ont étudié des hémoglobines d’ornithorynque, dont la température corporelle de 34° est la plus basse de tous les vertébrés, celles d’un oiseau, le poulet, qui avec ses 42.8° possède la température la plus élevée, et celle d’un crocodile dont la température corporelle varie avec l’environnement externe. Ces études ont confirmé que l’hémoglobine de chaque espèce est conçue pour se déplier partiellement exactement à sa température corporelle, ce qui suggère une adaptation évolutive. Pourtant l’assemblage structurel des différentes hémoglobines étudiées s’est révélé identique. Restait donc à comprendre quelle était la partie de l’hémoglobine réagissant à la température qui avait piloté cette adaptation tout au long de l’évolution des espèces.
La flexibilité et la rigidité de ces différentes hémoglobines ont pu être mesurées par des expériences de diffusion neutronique effectuées à l’ILL et à FRMII à Garching. La diffusion neutronique a la capacité de mesurer très précisément les mouvements dans les structures complexes sans détruire les échantillons, qui étaient particulièrement délicats et sensibles aux radiations. Pour identifier les acides aminés à la source des variations de rigidité, les chercheurs ont effectué des calculs en parallèle au CNRS à Paris. Les recherches se sont focalisées sur les acides aminés situés de chaque côté de petites cavités dans l’hémoglobine, dont on connaissait le rôle pour réguler l’absorption d’oxygène. Les récents travaux ont montré comment la variation de ces acides aminés affecte directement la rigidité globale de la protéine d’hémoglobine. C ‘est sur eux que s’est effectuée la sélection lors du processus d’évolution des espèces, afin d’optimiser leurs performances pour chacune des différentes températures corporelles.
La clé du mystère vient donc d’être identifiée dans un papier paru dans le Journal of the Royal Society Interface. Elle réside dans les différences chimiques entre les hémoglobines étudiées, qui créent sur ces structures moléculaires identiques des différences dynamiques, donc de rigidité et de flexibilité. Bien qu’elles soient toutes formées d’acides aminés, les types de ces acides aminés et l’ordre dans lequel ils sont arrangés sont différents.
Andreas Stadler, du centre de recherche de Jülich en Allemagne, explique : “ Nous avons démontré la corrélation directe entre la résilience de ces protéines et la température corporelle moyenne des différentes espèces que nous avons étudiées. L’hémoglobine se comporte comme un thermomètre hyper-sensible à la température du corps. Nos travaux expliquent comment l’évolution a permis d’optimiser les processus vitaux chez les différentes espèces. Ils pourraient se révéler particulièrement intéressants pour les recherches en biologie, en bio-ingénierie et les recherches biomédicales sur les globules rouges.
Pour le professeur Chris Garvey, co-auteur du papier : « pour ce travail la faune unique de l’Australie, en particulier les monotrèmes et les crocodiliens, a offert une perspective précieuse sur l’adaptation évolutive et physiologique dans l’hémoglobine. En y ajoutant des vertébrés plus communs nous avons maintenant une large vision des capacités d’adaptation de cette protéine pour remplir ses fonctions vitales – bien au-delà des connaissances anecdotiques sur une hémoglobine exotique.
Comme le souligne le professeur Helmut Schober, directeur scientifique de l’Institut Laue-Langevin: “Les neutrons sont un outil de plus en plus utile aux études biologiques. La technique spectroscopique utilisée par les équipes de chercheurs travaillant à l’ILL a permis de comprendre le comportement dynamique de nombreux systèmes biologiques fonctionnels tels que les protéines et les acides nucléiques de différents organismes, de membranes faites de lipides et de protéines, et même de l’ensemble du protéome de cellules vivantes. Cette technique est constamment améliorée dans des instituts comme l’ILL, afin de les adapter à des systèmes biologiques de plus en plus complexes. »
http://rsif.royalsocietypublishing.org/content/early/2012/06/07/rsif.2012.0364.full?sid=d9105863-cedb-4025-b477-810b76c36972