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News Release
Neutronen erklären, wie die Evolution von Hämoglobin dem Schnabeltier atmen hilft
25 June 2012
Institut Laue-Langevin (ILL)
Wissenschaftler haben die Evolutionsgeschichte von Hämoglobin mit einer auf den ersten Blick unwahrscheinlichen Auswahl von Proben aufgeklärt.
Forscher richteten die intensivsten Neutronenstrahlen der Welt auf das Sauerstoff transportierende Protein eines Menschen, eines Schnabeltiers, eines Huhns und eines Salzwasser-Krokodils, um zu erklären, wie es sich an unterschiedliche Körpertemperaturen der verschiedenen Arten angepasst hat. Die Forschungs-ergebnisse am Institut Laue-Langevin (ILL), der FH Aachen, der Australian Nuclear Science and Technology Organisation, dem Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) in Paris und dem FRM II in Deutschland könnten zu interessanten Entwicklungen im Bio-Engineering und in der biomedizinischen Forschung führen.developments in bio-engineering and biomedical research.
Das eisenreiche Protein Hämoglobin tritt in allen Wirbeltieren auf und transportiert Sauerstoff von den Lungen in den gesamten Körper. Die Elastizität des menschlichen Hämoglobins ist in idealer Weise an unsere eigene Körpertemperatur von 37 °C angepasst. Die Forschungsarbeiten von Gerhard Artmann an der FH Aachen zeigten, dass es sich bei dieser Temperatur teilweise auffaltet und dabei hinreichend flexibel wird, damit die Sauerstoffmoleküle seine vier Eisenatome erreichen können, ohne dass seine strukturelle Integrität gefährdet wird oder es kollabiert.
Wissenschaftler haben neulich untersucht, ob dieser Verlust der strukturellen Integrität im Hämoglobin aller Wirbeltiere auftritt und wie er von der unterschiedlichen Körpertemperatur der verschiedenen Arten abhängt. Sie untersuchten mehrere Arten, darunter ein Schnabeltier, das die niedrigste Körpertemperatur der untersuchten Wirbeltiere aufweist (34 °C), und einen Vogel, das gewöhnliche Huhn, mit einer sehr hohen Körpertemperatur von 42,8 °C. Diese Untersuchungen bestätigten, dass das Hämoglobin jeder Art so aufgebaut ist, dass es sich exakt bei der eigenen Körpertemperatur entfaltet, was auf eine evolutionäre Anpassung schließen lässt. Der strukturelle Aufbau der unterschiedlichen untersuchten Hämoglobine war jedoch identisch. Daher blieb die Frage, wo war der temperaturempfindliche Teil des Hämoglobins, der die evolutionäre Anpassung bewirkt hat?
Der Schlüssel zu diesem Rätsel, beschrieben in einer neuen Veröffentlichung im Journal of the Royal Society Interface, sind chemische Unterschiede zwischen den verschiedenen Hämoglobinen, die zu ähnlichen molekularen Strukturen, aber unterschiedlicher Dynamik, d. h. verschiedener Steifigkeit und Flexibilität, führen. Während sich alle aus Aminosäuren zusammensetzen, variiert die Art der Aminosäure und ihre Reihenfolge.
Die Flexibilität und Steifigkeit der verschiedenen Hämoglobine wurden mit Neutronenstreu-experimenten am ILL sowie am FRM II in Garching gemessen. Neutronenstreuung wurde gewählt, weil sie die Bewegung innerhalb komplexer Strukturen exakt messen kann, ohne die für Strahlung sehr empfindlichen Proben zu zerstören. Um herauszufinden, welche Aminosäuren für die Variation der Steifigkeit verantwortlich sind, führte die Forschergruppe ergänzende Computersimulationen am CNRS in Paris durch.
Die Forschung konzentrierte sich auf Aminosäuren auf beiden Seiten von kleinen Löchern im Hämoglobin, Höhlen genannt, von denen bekannt ist, dass sie bei der Regulierung der Sauerstoffabsorption eine Rolle spielen. Diese neueste Forschung zeigt, wie die Variation dieser Aminosäuren direkt die Gesamtsteifigkeit des Hämoglobinproteins beeinflusst und von der Evolution ausgewählt wurde, damit die Leistungsfähigkeit des Proteins bei der Körpertemperatur jeder einzelnen Art optimiert wird.
Dr. Andreas Stadler, Forschungszentrum Jülich in Deutschland: „Wir haben eine direkte Korrelation zwischen der Flexibilität dieser Proteine und der mittleren Körpertemperatur der verschiedenen Arten, in denen sie wirken, festgestellt. Hämoglobin arbeitet als hochsensibles molekulares Thermometer für die Körpertemperatur. Unsere Ergebnisse könnten insbesondere für die Forschung an roten Blutkörperchen in Biologie, Bio-Engineering und Biomedizin von Interesse sein, da sie erklären, wie die Evolution die lebenswichtige Rolle von Hämoglobin in den verschiedenen Arten optimiert hat.“
Privatdozent Chris Garvey, Mitautor der Veröffentlichung: „In dieser Arbeit bietet die einzigartige Fauna Australiens, insbesondere Schnabeltiere und Krokodile, einen besonderen Blick auf evolutionäre und physiologische Anpassungen des Hämoglobins. Die Einbeziehung dieser eher ungewöhnlichen Mitglieder der Wirbeltierfamilie führte zu Erkenntnissen über die Anpassung dieses Proteins, und spielte eine wesentliche Rolle jenseits des einfachen Novums als exotisches Hämoglobin.“
Prof. Helmut Schober, Direktor am Institut Laue-Langevin: „Neutronen sind ein zunehmend wichtiges Werkzeug in einem weiten Bereich biologischer Untersuchungen. Mit der von Dr. Stadler und seinen Kollegen verwendeten Neutronenspektroskopie wurde das dynamische Verhalten einer Vielzahl von funktionalen biologischen Systemen aufgeklärt, wie Proteine und Nukleinsäuren in verschiedenen Organismen, Membrane aus Lipiden und Proteinen und sogar das gesamte Proteom in lebenden Zellen. An Instituten wie dem ILL werden neue Variationen dieser Technik kontinuierlich entwickelt, um sie an immer komplexere biologische Systeme anzupassen.“
http://rsif.royalsocietypublishing.org/content/early/2012/06/07/rsif.2012.0364.full?sid=d9105863-cedb-4025-b477-810b76c36972